Der isoelektrische Punkt (IEP oder pI) ist der pH-Wert, bei dem die Zahl der positiven und negativen Ladungen eines amphoteren Moleküls im statistischen Mittel genau gleich ist.^[1]

Gelöste Proteine bilden polyvalente Ionen. Ihre negativen Ladungen rühren von den Carboxygruppen der Glutaminsäure- und Asparaginsäure-Reste her. Auch die Carboxygruppe der Kette steuert eine negative Ladung bei. Die positiven Ladungen werden von den basischen Aminosäuren Arginin, Lysin und Histidin sowie von der aminoendständigen Aminosäure geliefert. Der Ladungszustand dieser sauren und basischen Gruppen hängt vom pH-Wert ab: Ein niedriger pH-Wert drängt die Dissoziation der sauren Gruppen zurück, bei einem hohen pH-Wert sind die basischen Gruppen ungeladen. Daraus erschließt sich, dass beim isoelektrischen Punkt die Löslichkeit von Proteinen am geringsten ist. Die Berechnung des isoelektrischen Punktes von Proteinen ist aufgrund von Konformationseinflüssen nicht trivial.^[2]

Aminosäuren liegen in wässriger Lösung beim pH-Wert des isoelektrischen Punktes als Zwitterionen vor.

• Henderson-Hasselbalch-Gleichung
• Isoelektrische Fokussierung
• Säurekonstante
• 2D-Gelelektrophorese
• Massenspektrometrie

• IPC – Isoelectric Point Calculator – Berechnen Sie den isoelektrischen Punkt des Proteins mit über 15 Methoden
• CurTiPot – eine Tabellenkalkulation zur Berechnung von Säure-Base-Gleichgewichten (Ladung gegen pH-Plot von amphoteren Molekülen, z. B. Aminosäuren)
• SWISS-2DPAGE – eine Datenbank mit isoelektrischen Punkten aus der zweidimensionalen Polyacrylamid-Gelelektrophorese (~ 2000 Proteine)
• Proteome-pI – eine Proteom-isoelektrische Punkt-Datenbank (vorhergesagter isoelektrischer Punkt für alle Proteine)

1. ↑ Eintrag zu isoelectric point. In: IUPAC (Hrsg.): Compendium of Chemical Terminology. The “Gold Book”. doi:10.1351/goldbook.I03275 – Version: 2.3.3.
2. ↑ Vergleiche Protein pKa calculations in der englischsprachigen Wikipedia.