Cathepsine
Cathepsine (auch Kat(h)epsine von altgriechisch καθεψειν ‚verdauen‘) sind Endoproteasen, die beispielsweise in Lysosomen, eosinophilen Granulozyten und Osteoklasten zu finden sind und einen hydrolytischen Abbau der extrazellulären Matrix und der Basalmembran bewirken (Proteasen sind eiweißspaltende Enzyme). Sie sind z. B. beteiligt am Abbau von Zellorganellen, etwa überalterten Mitochondrien oder kollagenhaltiger Knochenmatrix. Wahrscheinlich sind die Cathepsine auch bei der Angiogenese, das heißt der Neubildung von Blutgefäßen im Rahmen der Wundheilung und im Rahmen des invasiven Tumorwachstum, beteiligt.
Cathepsine lassen sich bei verschiedenen Tumoren wie dem Pankreaskarzinom als ungünstiger Prognosemarker nachweisen.[1]
Es wurde 1929 von Richard Willstätter und Eugen Baumann entdeckt.[2]
Tabelle der Cathepsine
Inhibitoren
Bestimmte, über Disulfid-Brücken cyclisierte Peptide weisen eine potenziell hemmende Wirkung auf die menschlichen Cathepsine L, B, H und K auf.[3]
Literatur
- Sébastien Conus, Hans-Uwe Simon: Cathepsins: key modulators of cell death and inflammatory responses. In: Biochem. Pharmacol., Band 76, Nr. 11, 2008, S. 1374–1382, doi:10.1016/j.bcp.2008.07.041.
Einzelnachweise
- ↑ Marco Niedergethmann, Birgit Wostbrock, Jörg W. Sturm, Frank Willeke, Stefan Post, Ralf Hildenbrand: Prognostic impact of cysteine proteases cathepsin B and cathepsin L in pancreatic adenocarcinoma. (PDF) In: Pancreas, Band 29, Nr. 3, Oktober 2004, S. 204–211.
- ↑ Wolf-Dieter Müller-Jahncke, Chistoph Friedrich, Ulrich Meyer: Arzneimittelgeschichte. 2., überarbeitete und erweiterte Auflage. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 2005, ISBN 978-3-8047-2113-5, S. 114.
- ↑ Tomaž Bratkovič, Mojca Lunder, Tatjana Popovič, Samo Kreft, Boris Turk, Borut Štrukelj, Uroš Urleb: Affinity selection to papain yields potent peptide inhibitors of cathepsins L, B, H, and K. In: Biochemical and Biophysical Research Communications, Band 332, Nr. 3, 8. Juli 2005, S. 897–903, doi:10.1016/j.bbrc.2005.05.028.